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Alfa-amilasi |
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Molecola del Mese di Febbraio 2006 L'alfa-amilasi digerisce le lunghe catene di amido per produrre frammenti di due o tre unità di glucosio  IntroduzioneIl glucosio è la principale fonte di energia del nostro corpo, anche se il glucosio libero è relativamente raro nel cibo che assumiamo . Di solito lo troviamo in molecole formate da due zuccheri legati insieme, come lattosio e saccarosio , oppure in molecole molto lunghe come amido e glicogeno che sono formate da catene di centinaia di molecole di glucosio. Uno dei compiti principali della digestione è proprio quello di rompere queste catene per liberare le singole unità di glucosio che vengono poi trasportate dal flusso sanguigno alle cellule di tutto il corpo. Digerire l'amido L'alfa-amilasi è l'enzima che utilizziamo nel processo di digestione dell'amido. Prende le catene di amido e le rompe in pezzi più piccoli formati da due o tre unità di glucosio. Nel nostro corpo produciamo due alfa amilasi simili, la prima, ptialina, si trova nella saliva e comincia a rompere i grani di amido durante la masticazione, l'altra alfa amilasi è secreta dal pancreas e riversata nell'intestino dove completa il lavoro cominciato dalla prima. Infine, i piccoli frammenti prodotti dalle amilasi vengono ulteriormente tagliati, fino a liberare le singole unità di glucosio, per opera di un insieme di enzimi legati alle pareti dell'intestino. Amilasi in azione Dato che deve operare nell'ambiente ostile dell'intestino, l'amilasi è un enzima piccolo e stabile, capace di resistere a condizioni sfavorevoli. L'amilasi mostrata qui (file PDB 1ppi) è prodotta dal pancreas di maiale. E' ben visibile una piccola catena di cinque zuccheri (gialla) legata nel sito attivo dell'enzima che si trova in una tasca della proteina. Le strutture delle due amilasi umane (salivare e pancreatica) sono molto simili e sono disponibili nei file PDB 1smd e 1hny. Cercando nel PDB, si possono trovare anche molte strutture di amilasi di batteri e di piante. Applicazioni industriali  L'alfa-amilasi
è usata in grandi quantità nella produzione industriale
di sciroppo di mais, una miscela di zuccheri prodotta dal mais
che è simile per gusto e potere dolcificante al saccarosio ottenuto
dalle barbabietole da zucchero o dalla canna da zucchero. Il processo
si svolge in tre fasi, ed impiega tre diversi enzimi. Il primo passaggio è realizzato dalla alfa amilasi che rompe le catene di amido in piccoli frammenti. Di solito si utilizzano amilasi batteriche, come quella mostrata qui a fianco sulla sinistra (file PDB 2taa), perchè sono facili da ottenere in grandi quantità. Il secondo passaggio è realizzato dalla glucoamilasi di fungo, mostrata qui sopra al centro (file PDB 1dog). Questa rompe le piccole catene formate nella prima fase liberando le singole unità di glucosio. Sfortunatamente, il glucosio non ha un gusto particolarmente dolce, per questo è necessario un ulteriore trattamento. Il terzo e ultimo passaggio è realizzato dalla glucosio isomerasi mostrata qui sopra a destra (file PDB 4xia). Questo enzima converte una parte del glucosio in fruttosio, creando una miscela dal gusto molto più dolce che viene usata per dolcificare una grande varietà di prodotti, dalle bevande analcoliche alle barrette energetiche. Comunque, questo dolcificante economico e abbondante ha anche delle controindicazioni: una assunzione troppo grande di zuccheri semplici può portare a problemi alla salute come l'obesità e il diabete. Esplorando la struttura Il sito attivo dell'alfa-amilasi contiene una terna di amminoacidi acidi che realizzano la reazione di idrolisi. Nell'amilasi mostrata qui sotto (file PDB 1ppi) questi amminoacidi sono acido aspartico 197 (rosa), acido glutammico 233 (azzurro) e acido aspartico 300 (rosa) che lavorano insieme per tagliare il legame tra due zuccheri nella catena di amido. Questa struttura contiene una corta catena di amido con cinque unità di glucosio (gialla) legata nel sito attivo. Il punto che verrà tagliato è evidenziato in blu. Un ione calcio, sfera viola, si trova lì vicino e stabilizza la struttura dell'enzima. Un ione cloruro, sfera verde, è legato più sotto nel sito attivo, e aiuta la reazione. 
  BibliografiaE. A. MacGregor, S. Janecek and B. Svensson (2001) Relationship of sequence and structure to specificity in the alpha-amylase family of enzymes. Biochimica et Biophysica Acta 1546, 1-20. J. E. Nielsen and T. V. Borchert (2000) Protein engineering of bacterial alpha-amylases. Biochimica et Biophysica Acta 1543, 253-274.
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