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Idrogenasi |
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Molecola del Mese di Marzo 2009 Le idrogenasi sono enzimi che usano semplici metalli come ferro e nichel per catalizzare l'ossidazione dell'idrogeno gassoso H2  IntroduzioneL'idrogeno gassoso H2 è una sostanza insolita. In generale è poco reattivo e reagisce solo in presenza di potenti catalizzatori come platino o palladio. Quando, però, è mescolato con l'ossigeno, basta una scintilla per produrre una forte esplosione. L'idrogeno gassoso forse diventerà la più verde tra le fonti di energia pulita. Rispetto agli altri combustibili ha molti vantaggi: libera più energia per unità di massa e la sua reazione con l'ossigeno produce solo energia e acqua. D'altra parte, presenta anche degli svantaggi. E' pericoloso da immagazzinare ed è difficile farlo reagire con ossigeno in modo controllato e non esplosivo. Le attuali celle a combustibile che si stanno sperimentando per le automobili ad idrogeno impiegano costosi catalizzatori al platino o al palladio. Gli scienziati stanno cercando in natura delle alternative. Spezzare l'idrogeno Esistono tre tipi diversi di enzimi in grado di spezzare la molecola di idrogeno H2 e vengono chiamati idrogenasi. Sono così diversi tra loro che si pensa si siano evoluti in modo indipendente. Come la maggior parte degli enzimi, sono in grado di promuovere sia la reazione diretta che quella inversa e quindi sono usati sia per spezzare la molecola di idrogeno gassoso per ricavarne energia, che per creare idrogeno gassoso come prodotto finale della reazione. Qui a fianco sono illustrati esempi delle tre idrogenasi conosciute. In alto è mostrata un'idrogenasi nichel-ferro (file PDB 2frv), Al centro c'è un'idrogenasi ferro-ferro (file PDB 1feh), In basso c'è una ferro idrogenasi (file PDB 3dag). Come si intuisce dal nome, questi enzimi usano ioni metallici per la loro reazione. Maneggiare l'idrogeno I tre tipi di idrogenasi utilizzano diverse combinazioni di ioni metallici e cofattori per attivare l'idrogeno. I siti attivi delle idrogenasi nichel-ferro e ferro-ferro sono nascosti in profondità nella proteina. La reazione inizia quando l'idrogeno penetra nella proteina attraverso sottili fessure e raggiunge il sito attivo. Inizialmente l'enzima spezza la molecola di idrogeno H2 in modo asimmetrico formando un protone H+ e uno ione idruro H-. Poi i due elettroni vengono strappati dallo ione idruro e trasferiti lungo una serie di trasportatori di elettroni per giungere infine al gruppo eme di un citocromo come mostrato più sotto. I due protoni H+ rimasti vengono trasportati alla superficie dell'enzima. Le ferro idrogenasi agiscono in modo leggermente diverso: uno speciale coenzima si lega nel sito attivo all'inizio di ogni reazione e agisce da accettore di ioni idruro quando la molecola di idrogeno H2 viene spezzata. Strani complessi metallici I complessi chi si trovano nel sito attivo sono una strana combinazione di ioni metallici e molecole pericolose come cianuro e monossido di carbonio tenute insieme da amminoacidi di cisteina. Questi siti attivi complessi vengono costruiti da un insieme specifico di enzimi. Per esempio, le idrogenasi nichel-ferro richiedono almeno sette enzimi, azionati da GTP e ATP, per costruire i loro siti attivi. Uno di questi enzimi agisce da chaperon (mdm 8-2002), si lega ad una cisteina chiave nel sito attivo obbligando la proteina a restare aperta per renderla accessibile agli altri enzimi. Questi fanno entrare gli ioni metallici e vi aggiungono gli ioni cianuro o le molecole di monossido di carbonio che hanno la funzione di legandi. Infine la proteina chaperon si stacca dalla cisteina così l'idrogenasi matura si può chiudere attorno al suo nuovo sito attivo. Trasportatori di elettroni  Le
idrogenasi hanno bisogno di un posto dove mettere gli elettroni estratti
dall'idrogeno.In alcuni casi questi elettroni vengono trasferiti a proteine trasportatrici di elettroni come i citocromi (mdm 5-2011). Nella struttura mostrata qui a fianco (file PDB 1e08), una idrogenasi ferro-ferro (blu) è stata colta nell'atto di trasferire i suoi elettroni a un citocromo (in rosa). Notate che il percorso che va dal sito attivo coi due ioni ferro, sulla sinistra, fino al gruppo eme nel citocromo sulla destra (in rosso) è tracciato da tre gruppi ferro-zolfo (in giallo e arancione). Gli elettroni che escono dagli atomi di idrogeno possono giungere fino al gruppo eme passando da un gruppo all'altro come in un filo elettrico. Esplorando la struttura La cristallografia a raggi x ha rivelato la struttura del sito attivo di tutti e tre i tipi di idrogenasi anche se restano ancora alcuni aspetti da chiarire. La molecola di idrogeno H2 è troppo piccola per essere individuata nei normali esperimenti di cristallografia, quindi si sono dovuti utilizzare dei metodi alternativi per scoprire i dettagli della reazione che avviene nel sito attivo di questi enzimi. Anche se i tre siti attivi sono diversi uno dall'altro, hanno alcune particolarità strutturali in comune che evidentemente sono essenziali per la riuscita della reazione. L'elemento chiave nei tre enzimi è un atomo di ferro coordinato con legandi insoliti come cianuro CN- o monossido di carbonio CO. Tutti hanno anche un secondo ione metallico o un coenzima che aiuta l'atomo di ferro centrale a compiere la reazione di ossidazione o di riduzione dell'idrogeno. Infine tutti utilizzano amminoacidi di cisteina per tenere in posizione i vari elementi nel sito attivo. Qui sotto esaminiami in dettaglio i siti attivi delle tre idrogenasi.  Idrogenasi
nichel-ferroNel sito attivo di questo enzima (mostrato qui a fianco, file PDB 2frv) ci sono due ioni metallici: uno ione nichel (verde) e uno ione ferro (arancione). Sono tenuti in sede dai quattro atomi di zolfo (giallo) di quattro cisteine. Due molecole di cianuro (grigie e blu) e una di monossido di carbonio (grigia e rossa) sono legate al ferro. Questa struttura rappresenta la forma ossidata dell'enzima, infatti è presente anche un atomo di ossigeno (rosso) legato al nichel e al ferro. Si pensa che questo sia il punto dove si lega l'idrogeno nella forma ridotta. Per vedere la forma ridotta dell'enzima esaminate il file PDB 1h2r (non illustrato qui) che non contiene l'atomo di ossigeno. L'enzima contiene anche dei gruppi ferro-zolfo che servono a trasportare gli elettroni dal ferro, che si trova al centro della proteina, fino alla superficie dove gli elettroni possono essere trasferiti ad un citocromo.  Idrogenasi
ferro-ferroIl sito attivo di questo enzima (mostrato qui a fianco, file PDB 1feh) contiene due atomi di ferro (arancioni) legati a due atomi di zolfo (gialli) e a cinque molecole di monossido di carbonio (grigie e rosse). Quella mostrata qui è la forma ossidata dell'enzima infatti ci sono due atomi di ossigeno (rossi) legati agli atomi del sito attivo. Quello a destra, legato direttamente al ferro, si pensa che stia occupando la posizione dove si lega l'idrogeno nella forma ridotta dell'enzima. Anche in questa idrogenasi ci sono più gruppi ferro-zolfo (come quello che si vede in alto a sinistra giallo e arancione) che servono a trasportare gli elettroni, liberati dall'idrogeno nel sito attivo, fino alla superficie dell'enzima. Si vedono infine alcune cisteine che con i loro atomi di zolfo (gialli) tengono in posizione i gruppi ferro zolfo e il primo degli atomi di ferro del sito attivo.
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Bibliografia